Struktur und Funktion von Proteinen - Heidelberger Life

Proteine
Proteine sind die eigentlichen
"Arbeitstiere" der Zelle.
Beispiele: Enzyme, Strukturproteine,
Regulatoren der Genexpression
Proteine bestehen aus 20 Aminosäuren
(= proteinogene AS)
alle enthalten:
1 Aminogruppe
1 Carboxylgruppe
Aminosäuren
Chemischer Aufbau von Aminosäuren:
H
H3+N
Aminogruppe
C
a
R
COOCarboxylgruppe
Aminosäuren
R kann sehr unterschiedlich sein:
hydrophob - hydrophil
groß - klein
sauer, basisch
geladen - ungeladen
polar- apolar
...
Aminosäuren
R kann sehr unterschiedlich sein:
hydrophob
hydrophil
groß
klein
sauer
basisch
aromatisch
polar
...
A, L, I, V, M, C, W, F, P
D, E, K, R, H
W, R
G, A, S
D, E
K, R, H
W, F, Y
S, T, Y, N, Q
Aminosäuren
Ein-Buchstaben-Code der Aminosäuren:
A
C
D
E
F
G
H
I
K
L
Alanin
Cystein
Asparaginsäure
Glutaminsäure
Phenylalanin
Glycin
Histidin
Isoleucin
Lysin
Leucin
M
N
P
Q
R
S
T
V
W
Y
Methionin
Asparagin
Prolin
Glutamin
Arginin
Serin
Threonin
Valin
Tryptophan
Tyrosin
Verknüpfungen von Aminosäuren
H2O
N
H
O
H
H
C
N
R
H
O
H
C
C
R
C
OH
Verknüpfungen von Aminosäuren
Peptidbindung
H
Ca
C
O
N
Ca
• Die Peptidbindung liegt in einer Ebene, sie
hat partiellen Doppelbindungscharakter.
• Freie Drehbarkeit ist nur um die Ca-Atome
möglich!
Verknüpfungen von Aminosäuren
Durch diese Verknüpfungen
entstehen:

Peptide

Polypeptide

Proteine
Struktur von Proteinen

Primärstruktur
Sequenz (Abfolge) der Aminosäuren eines
Proteins

Sekundärstruktur
Faltung einer Polypeptidkette

Tertiärstruktur
Faltung in komplexe, dreidimensionale
Strukturen

Quartärstruktur
Organisation mehrerer Proteine in einem
Komplex höherer Ordnung
Struktur von Proteinen
Es gibt zwei besonders wichtige
Sekundärstrukturen:


a-Helix:
Das O-Atom der Carboxylgruppe in der
Polypeptidkette geht eine H-Brückenbindung
mit dem H der Aminogruppe der 4. folgenden
Aminosäure ein (daher: 3.6 AS pro Drehung).
b-Faltblatt:
H-Brücken verlaufen zwischen zwei
benachbarten Polypeptidketten.
Sekundärstrukturen von Proteinen
a-Helix:

Das Rückgrat der Helix beschreibt eine
schraubige Windung.

Die Geometrie der Helix ist durch
H-Brücken stark stabilisiert.

Die Seitenketten zeigen vom Zylinder
nach außen.
Sekundärstruktur der Proteine
H – Brücken zwischen CO- und NH- Gruppen
der Peptidbindungen bedingen räumliche Anordnung
α – Helix
•Schraubig
•H-Brücke zw.
CO- einer AS u. NHAS
•3,6 AS pro Windung
Sekundärstrukturen von Proteinen
a-Helix:
"Rückgrat"
N
Ca
N
Ca
C
Ca
N
N C
Ca
C
C
N
N
Ca
Ca
CN
Ca
C
Sekundärstrukturen von Proteinen
a-Helix:
"Rückgrat"
einzelne AS
N
[1]
Ca
C
[3]
N
[4]
Ca
Ca
N C
Ca
[2]
C
C
[7]
N
N
N
Ca
[5]
Ca
CN
Ca [6]
C
Sekundärstrukturen von Proteinen
a-Helix:
N
[1]
Ca
C
ON
[3]
N
[4]
"Rückgrat"
+ CO
Ca
Ca
Ca
O
O N
C
N
Ca
[2]
C
C
O
[7]
N
[5]
Ca
CN
Ca [6]
C
O
Sekundärstrukturen von Proteinen
a-Helix:
[1]
[4]
Ca
Ca
HC
ON
Ca
C
H
N
Ca
N
Ca
[2]
C
O
H
O N
C
O
[7]
H
N
[3]
H
N
"Rückgrat"
+ CO + NH
[5]
Ca H
CN
Ca [6]
C
O
Sekundärstrukturen von Proteinen
a-Helix:
[1]
[4]
Ca
Ca
HC
ON
Ca
C
H
N
Ca
N
Ca
[2]
C
O
H
O N
C
O
[7]
H
N
[3]
H
N
"Rückgrat"
+ CO + NH
+ H-Brücken
[5]
Ca H
CN
Ca [6]
O
C
O
Sekundärstrukturen von Proteinen
a-Helix:
[1]
N
R
Ca
HC
ON
[3]
H R
Ca
N
R
C
H
[4]
Ca
O N
C
O
[7]
H
N
R
Ca
"Rückgrat"
+ CO + NH
+ H-Brücken
+ Reste
H
N
R
Ca
[2]
C
O
[5]
R
H
Ca
CN
R
C
a
CO
O
[6]
Sekundärstrukturen von Proteinen
a-Helix im Querschnitt:
Asn Glu
[2]
[9]
Gln [16]
hydrophob
hydrophil
Phe [13]
Ile [6]
Ser [5]
Ile [10]
Ala [12]
Phe [3]
Met [14]
Lys [1]
Val [7]
Asp [8]
Met Leu
[15] [4]
Tyr [11]
Sekundärstrukturen von Proteinen
Mehrere a-Helices können sich
zusammenlagern und Kanalproteine bilden :
NH2
Membran
COOH
Sekundärstrukturen von Proteinen
Mehrere a-Helices können sich zusammenlagern:
hydrophobe Außenseite
(eingebettet in die Membran)
hydrophiles Zentrum
(Aufsicht!)
Sekundärstrukturen von Proteinen
b-Faltblatt:

im zick-zack verlaufende Kette

mind. 2 derartige Ketten liegen
nebeneinander und zwischen ihnen
verlaufen H-Brücken

die Reste ragen aus der dadurch
gebildeten Ebene nach oben und unten
Sekundärstruktur der Proteine
H – Brücken zwischen CO- und NH- Gruppen
der Peptidbindungen bedingen räumliche Anordnung
β – Faltblatt
•Zickzack
•H-Brücke zw. Nachbar
PP od. zw. weit entfernten
Peptidbindg. derselben
PPkette
Sekundärstrukturen von Proteinen
b-Faltblatt:
N
C
"Rückgrat"
C
N
Ca
C
Ca
Ca
N
C
Ca
N
C
Ca
C
N
Ca
C
N
N
Ca
C
N
Ca
Sekundärstrukturen von Proteinen
b-Faltblatt:
N
C
"Rückgrat"
C
N
Ca
C
Ca
Ca
N
C
Ca
N
C
Ca
C
N
Ca
C
N
N
Ca
C
N
Ca
Sekundärstrukturen von Proteinen
b-Faltblatt:
"Rückgrat"
+ CO
O
N
O
C
Ca
N
Ca
N
C
Ca
C
Ca
N
C
O
O
O
Ca
C
O
O
C
N
N
Ca
Ca
C
O
C
N
N
Ca
Sekundärstrukturen von Proteinen
b-Faltblatt:
"Rückgrat"
+CO, +NH
H
O
N
C
Ca
Ca
C
N
O
H
Ca
H
O
N
C
N
C
O
H
O
O
H
O
H
C
N
C
N
N
C
H
Ca
Ca
Ca
Ca
C
N
O
H
Ca
Sekundärstrukturen von Proteinen
b-Faltblatt:
H
O
N
C
Ca
Ca
C
N
O
H
Ca
H
O
N
C
Ca
N
C
O
H
O
O
H
O
H
C
N
C
N
N
C
H
Ca
Ca
"Rückgrat"
+CO, +NH
+ H-Brücken
Ca
C
N
O
H
Ca
Sekundärstrukturen von Proteinen
b-Faltblatt:
Blick von der Seite
NH
N
CO
R
R
Ca
Ca
CO
NH
NH
CO
Ca
Ca
R
R
CO
Tertiärstruktur
Dreidimensionale Konformation eines
Proteins (globulär-fibrillär)
Zusammengehalten durch
-Wasserstoffbrücken
-Ionenbindungen
-hydrophope Bindungen im Innern des
Moleküls
-Disulfidbrücken
Quartärstruktur
- Bei Proteinen, die aus mehr als 2
Untereinheiten bestehen
- räumlich Gestalt von Aggregaten von
- Polypeptidkette