Enzymkarteikarten für OecotrophologInnen (Auszug)

1.Was bedeutet hohe Affinität
eines Enzyms?
2.Wie wird die Aktivität eines
Enzymmoleküls bestimmt?
Es reicht eine geringe Konzentration
an Substrat aus um alle
Enzymmoleküle zu besetzen.
Es wird der Quotient aus dem
Substratumsatz pro Zeiteinheit
gebildet.
3.Wie ist eine Steigerung der
maximalen Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax)
möglich?
4. Was ist der Unterschied
zwischen der „echten“ Enzymkonstante KM und der „unechten“ Enzymkonst. vmax ?
Nur durch Zugabe von zusätzlichem
Enzym.
Die Michaelis-Menten Konstante kM ist eine
echte Enzymkonstante für 1 Enzymmolekül, die unabhängig von der Enzymund Substratkonzentration gilt.Die
maximale Reaktionsgeschwindigkeit vmax
ist eine sogenannte unechte
Enzymkonstante, sie gilt nur für eine
bestimmte Enzymkonzentration und wenn
alle Enzyme mit Substrat gesättigt sind.
Unit: 1 U =
1 µmol Substratumsatz / min
5. Was bedeutet Unit, was Katal?
Katal (Katalytische Einheit):
1 kat = 1mol Substratumsatz/s Es gilt: 1 U=16,7 nkat (nanokatal)
6.
Enzym
konst.
Einheit
Maß für:
Konzentrationsabhängigkeit
KM
KM
Mol/L
Affinität eines Enzymmoleküls
zum Substrat
Nein
Vmax
Vmax
Mol/(Lxs)
Aktivität einer Enzymlösung
bei Substratsättigung
Von [E]; [S] per
Definition im
Sättigungsbereich
Kkat
Kkat
1/s
Maximale Aktivität eines
gesättigten Enzymmoleküls
Nein
Units
Units
1u
(Maximale Aktivität eines
[S] sollte bei der Bestimmung
gesättigten Enzymmoleküls) 1 U ist im Sättigungsbereich liegen, da
die Enzymmenge, die 1 µmol
sonst nur ein Teil der
Substratumsatz/ min leistet.
Enzymmenge aktiv ist.
7. Was bedeutet kompetitive
Hemmung in Bezug auf die
Katalysegeschwindigkeit?
Ein kompetitiver Inhibitor verringert
die Katalysegeschwindigkeit indem er
den Anteil der Enzyme mit
gebundenem Substrat [ES] verringert.
8. Wie lassen sich kompetitive
Inhibitoren außer Kraft setzen?
Durch Erhöhung der
Substratkonzentration.
9. Was bedeutet Denaturierung,
was Renaturierung?
10. Was ist ein aktives Zentrum?
Denaturierung: Zerstörung der nativen
Konformation eines Proteins.
Renaturierung: Rückkehr zur nativen
Konformation nach Denaturierung.
Bindungsstelle eines Enzyms für das
Substrat.
Ein Isoenzym setzt im Vergleich zum
„eigentlichen“ Enzym das gleiche
Substrat um.
11. Was ist ein Isoenzym?
12. Was ist eine allosterische
Bindungsstelle?
.
Isoenzyme besitzen eine andere ASSequenz und eine andere (oft
schlechtere) Enzymaktivität.
Bindungsstelle am Enzym, die nicht
gleich ist mit dem aktiven Zentrum.
Hier kann ein allosterischer Effektor
binden und (durch eine
Konformationsänderung des Enzyms)
die Enzymaktivität beeinflussen.